蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)主要包括α - 螺旋、β - 折疊、β - 轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲等幾種類型。

α - 螺旋是蛋白質(zhì)中最常見、最典型、含量最豐富的二級(jí)結(jié)構(gòu)元件。它的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)較為明顯，多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律的右手螺旋式上升，每 3.6 個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距為 0.54nm。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)，相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，即一個(gè)肽鍵的羰基氧與第四個(gè)肽鍵的氨基氫形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長(zhǎng)軸基本平行，這種氫鍵是維持α - 螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力。

β - 折疊又稱β - 片層結(jié)構(gòu)，它是由伸展的多肽鏈組成的。在β - 折疊結(jié)構(gòu)中，多肽鏈呈鋸齒狀伸展，氨基酸殘基的側(cè)鏈交替地位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。β - 折疊可分為平行式和反平行式兩種類型，平行式是指所有肽鏈的 N 端都在同一端，反平行式則是相鄰肽鏈的 N 端方向相反。鏈間的氫鍵是維持β - 折疊結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要力量，氫鍵與肽鏈的長(zhǎng)軸垂直。

β - 轉(zhuǎn)角通常由 4 個(gè)氨基酸殘基組成，第一個(gè)氨基酸殘基的羰基氧與第四個(gè)氨基酸殘基的氨基氫形成氫鍵，從而使肽鏈發(fā)生 180°的回折。β - 轉(zhuǎn)角常出現(xiàn)在蛋白質(zhì)分子的表面，在蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)形成中起著重要的作用。

無(wú)規(guī)卷曲是指蛋白質(zhì)多肽鏈中沒(méi)有確定規(guī)律性的那部分結(jié)構(gòu)。雖然它被稱為無(wú)規(guī)卷曲，但實(shí)際上也并非完全沒(méi)有結(jié)構(gòu)，只是其構(gòu)象比較復(fù)雜且不具有像α - 螺旋和β - 折疊那樣的規(guī)則性。無(wú)規(guī)卷曲在蛋白質(zhì)的功能發(fā)揮中也具有重要意義，例如它可以參與蛋白質(zhì)與其他分子的相互作用，為蛋白質(zhì)提供靈活的構(gòu)象變化。

這些不同的二級(jí)結(jié)構(gòu)元件在蛋白質(zhì)分子中以不同的組合和排列方式存在，共同構(gòu)成了蛋白質(zhì)